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La soie d’araignée est un polypeptide naturel, une protéine polymère qui appartient au groupe des scléroprotéines.
Les scléroprotéines sont une variété de protéines simples, faisant partie des holoprotéines, et entrant dans la composition des tissus de soutien tels les os ou le tissu conjonctif ; ainsi que les phanères tels que les peaux, les poils, et les ongles. Les scléroprotéines constituent la structure de la soie.
La protéine la plus importante dans la soie d’araignée est la fibroïne qui est une combinaison des protéines spidroines 1 et spidroines 2. La fibroïne constitue environ 63% de la soie. Comme autre grand composant de la soie on peut citer la séricine qui constitue 23% de la soie et d’autres composants minimes (en ordre décroissant : l’eau, les matières minérales, les matières cireuses et colorantes et de la matière grasse).
La composition exacte de ces protéines dépend de facteurs tels que la race et le régime alimentaire de l’araignée.
La fibroïne est une protéine qui appartient à la famille des protéines fibreuses. Elle est le résultat d'environ 3 500 acides aminés combinés dont la glycine qui est de 42% et l’alanine qui est de 25%. Cependant, elle contient d’autres composants tels que la glutamine, la sérine, la leucine, la valine, la proline, la tyrosine et l’arginine. La spidroine 1 et la spidroine 2 se diffèrent notamment par leur composition de proline et de tyrosine.
Composition en acides aminés de la spidroïne
L’alanine est un acide aminé qui possède deux groupes fonctionnels : un groupe carboxyle (COOH) et un groupe amine (NH2) ; sa chaîne latérale est la plus simple de tous les acides aminés après la glycine. L’alanine est un acide aminé hydrophobe.
la molécule d'alanine
La glycine est un acide aminé qui possède deux groupe fonctionnels : un groupe carboxyle (COOH) et un groupe amine (NH2) ; sa chaîne latérale est la plus simple de tous les acides aminés puisqu’elle est composée d’un atome d’hydrogène (-H).
la molécule de glycine
Ces deux acides aminés sont donc de petites tailles ce qui rend leur compactage et cristallisation plus facile.
La fibroïne est la protéine qui est au centre du brin de la fibrille contribuant aux qualités mécaniques, textiles ou chimiques de la soie. Elle est insoluble dans l’eau. La séricine, elle, enveloppe la partie centrale et donne à la soie sa coloration. Elle est peu soluble.
Photographie prise à l'aide d'un microscope d'une fibrille où l'on distingue nettement la séricine de la fibroïne
Nous nous intéressons, ici, à la structure de la fibroïne plus en détails (la séricine n’étant pas à l’origine des qualités exceptionnelles de la soie):
La soie étant quasiment entièrement faite de protéines, nous allons rappeler la formation d’une protéine :
Une protéine est une molécule composée d’une chaîne d’acides aminés que l’on nomme chaîne polypeptidique. Ces acides aminés sont assemblés par des liaisons que l’on dit peptidiques.
Un acide aminé est constitué d’une fonction acide (COOH), d’une fonction amine (NH2) et d’une chaîne latérale R variable. L’assemblage de différents acides aminés crée des liaisons peptidiques. Ces liaisons proviennent d’une réaction entre la fonction acide d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre acide aminé durant laquelle une molécule d’eau (H2O) est consommée. Cela engendre différentes structures spatiales, selon les atomes présents, qui se rapprochent de diverses manières. On observe l’apparition de structures variées :
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une structure en hélices appelées hélices α (alpha) qui est formée de séquences riches en glycine et dont l’hélice est formée par de multiples tours d’une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Structure en hélices α sur laquelle sont disposés des acides aminés
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une structure en feuillets appelés feuillets β (bêta) qui est formé de zones riches en alanine. Elle est sous forme d’une multitude de plis à la suite avec des ondulations variées de la chaîne polypeptidique. Dans le cas de la soie d’araignée (plus précisément dans la fibroïne), les feuillets β sont dits antiparallèles c’est-à-dire que pour une partie de la chaine polypeptidique, les acides aminés sont dans un ordre déterminé et pour l’autre, ceux-ci sont dans le sens inverse.
Structure en feuillets β
L’empilement des feuillets β antiparallèles confère une grande résistance à la soie grâce aux liaisons hydrogènes. Cependant, ces liaisons sont également "faibles" et sont ainsi faciles à rompre, ce qui confère aussi de la flexibilité à la soie. (vidéo)
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une structure de pelote statistique qui est sans organisation particulière.
Ces trois structures, dont l’organisation varie à l’échelle atomique, sont à l’origine de la modification des propriétés d’une soie à une autre et constituent la fibroïne.
Vidéo faite par des chercheurs du MIT dans laquelle on voit des liaisons hydrogènes qui se rompent et séparent des feuillets β
Composition du fil de soie d'une araignée
On observe dans l'image de droite ( au-dessus) le fil à l’échelle moléculaire avec des feuillets β au centre (vert), des hélices α autour (bleu), et un désordre de boucles qui sont des structures non ordonnées, soit des structures de pelote statistique (orange).
Schéma des trois structures possibles dans la soie: le feuillet bêta, l'hélice alpha et la pelote statistique
Les scientifiques tentent actuellement de synthétiser la spidroïne 2, la spidroïne 1 étant synthétisée depuis 1999.
La spidroine 1 et 2 (qui constituent la fibroïne, comme dit précédemment) contiennent des régions de polyalanine qui sont des régions où 4 à 9 alanines sont reliées ensemble en un bloc. Après chaque séquence d’acide aminé, un tour de 180° se fait appelé tour β ce qui résulte en une spirale β. La soie utilisée pour chasser, la plus élastique de toutes, contient environ 43 répétitions de cette séquence en moyenne et peut s’étirer 2 à 4 fois (plus de 200%) sa longueur d’origine alors que la soie de Dragline se répète qu’environ 9 fois et ne peut s’étirer que 30% de sa longueur d’origine.
Les glandes séricigènes fabriquent un liquide cristallin appelé « fluid dope » qui est une solution aqueuse concentrée de fibroïnes dépliées et où les molécules de protéines peuvent bouger de façon libre mais où il y a tout de même un certain ordre : le long axe des molécules est parallèle, ce qui donne en résultats des propriétés cristallines. Ce liquide cristallin traverse le canal extracteur au cours duquel les protéines s’allongent et s’alignent et on observe également la formation de liaisons hydrogènes et une chute du pH. À ce moment même a lieu la cristallisation partielle mentionnée plus haut . Il se produit un assemblage autonome des molécules où les régions de polyalanine se relient ensembles avec des liens d’hydrogène pour former différentes structures en fonction des acides aminés utilisés:
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on observe des régions amorphes où plusieurs séquences de 5 acides aminés glycine se succèdent et prennent une forme d’hélice α et dont l’organisation est aléatoire. Ce sont les régions élastiques de la soie d’araignée. Elle représente 75 à 90 % de la composition de la soie d’araignée
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On observe des régions riches en alanine qui se lient par des liaisons hydrogènes et vont ainsi prendre une forme de feuillets β antiparallèles : c’est une structure très organisée appelées structure cristalline. Elle transmet de la force hautement malléable sur la soie, représentant 10 à 25% de la composition de celle-ci.
Les régions cristallines sont hydrophobes ce qui entraîne la perte de l’eau durant la solidification de la soie d’araignée au niveau des filières et à la fin du canal extracteur. Cela explique également pourquoi la soie est insoluble parce que les molécules d’eau ne peuvent pas pénétrer les feuillets qui sont très imprégnées en hydrogène.
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On observe des régions semi-cristallines, en faible quantité, qui relient les feuillets β aux régions amorphes.
Ce n’est pas une coïncidence d’ailleurs que les acides aminés en plus grande quantité dans la soie d’araignée soit l’alanine et la glycine. Ce sont les acides aminés les plus petits et ne contenant pas des groupes alternatifs volumineux donc pouvant constituer des ensembles serrés. Cela permet une formation plus facile des régions cristalline.
Dans la soie d’araignée, il y a ainsi une cohabitation entre des régions cristallines et des régions amorphes ce qui confère aux fils des propriétés d’élasticité et de résistance.
Dans l’ensemble, une structure généralisée de la soie d’araignée est considérée comme étant des régions cristallines dans une matrice amorphe. (On verra par la suite que le kevlar a une structure similaire.)
On observe sur le schéma:
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En jaune : les feuillets β riches en alanine qui se lient via des liaisons hydrogènes où l'on voit des cristaux de 2 à 5 nanomètres de côté (fibroïne de 6 à 10 acides aminés à blocs hydrophobes) : c’est la structure cristalline responsable de la solidité de la soie.
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En noir : les hélices α majoritairement constituées de glycine : c’est la composante amorphe, molle (fibroïne à blocs hydrophiles) responsable de l’élasticité de la soie.
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Les régions semi-cristallines, en très faible quantité, lient les feuillets plats aux régions amorphes.
Cependant, les chaînes polypeptidiques varient étonnamment d’une soie à l’autre (au sein de la même espèce).
NB :
Pour s’assurer que les protéines de la soie sont stockées dans un liquide visqueux mais gardent leur abilité de se solidifier en fibres solides, la spidroïne a trois régions distinctes :
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le domaine N terminal : Durant le stockage de la spidroïne, elle la garde soluble dans les glandes de l’araignée
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le domaine C-terminal : Elle assure que les fibres de la spidroine sont dans l’ordre
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la région répétitive : Elle fabrique une soie dont la fibre est élastique, stable et solide.
Schéma des trois régions distinctes de la spidroïne